cuivre humain recombinant, superoxyde de zinc dismutase rh-cu, zn-sod 9054-89-1

superoxyde dismutase (gazon) est une catégorie de métalloenzyme, largement présente dans tous les (par exemple, animaux, plantes, micro-organismes, etc.). sur la base de son métallicité, gazon est classé en cuivre, zinc-gazon (cu, zn-sod), manganese-sod (mn-sod) et fer-gazon (fe-sod) . gazon a un importance physiologique qui peut convertir les radicaux libres de superoxyde toxiques en le peroxyde d'hydrogène, c'est la substance principale pour piéger les radicaux libres d'oxygène dans les organismes vivants. il a été démontré qu'il existe jusqu'à 60 maladies directement liés aux radicaux libres d'oxygène et gazon niveau a été connu comme un indicateur illustré du vieillissement et mort. gazon peut interdire le superoxyde dommages causés par les radicaux libres au niveau cellulaire et réparation locale endommagée cellules. il joue un rôle de plus en plus important dans l'anti-oxydation dans la vie organismes. gazon est l'un des composants dans les produits cosmétiques, approuvé par le ministère de la santé de la république populaire de la Chine, car elle peut retarder le vieillissement, réguler la réponse immunitaire et les lipides sanguins niveau et empêcher le rayonnement.

fonction de cu, zn-sod (sod1):

1. cu, zn-sod (sod1) lie le cuivre et les ions zinc et est l'une des trois superoxyde dismutases responsables de la destruction radicaux superoxyde libres dans le corps. l'isozyme codée est soluble protéine spatiale intermembranaire cytoplasmique et mitochondriale, agissant comme homodimère pour convertir les radicaux superoxyde naturels mais nocifs en oxygène moléculaire et peroxyde d'hydrogène, le peroxyde d'hydrogène peut alors être brisé par une autre enzyme appelée catalase.

2. cu, zn-sod (sod1) a été postulé pour se localiser sur la membrane mitochondriale externe (omm), où des anions superoxyde seraient générés, ou l'espace intermembranaire. l'exact les mécanismes de sa localisation restent inconnus, mais son agrégation à l'omm a été attribuée à son association avec bcl-2. type sauvage sod1 a démontré un antiapoptotique propriétés dans les cultures neuronales, tout en mutant sod1 a été observé pour favoriser l'apoptose dans la moelle épinière mitochondries, mais pas dans les mitochondries hépatiques, même si elle est également exprimée en tous les deux. deux modèles suggèrent sod1 inhibe l'apoptose en interagissant avec les protéines bcl-2 ou les mitochondries lui-même.